{"id":140253,"date":"2018-04-25T01:52:57","date_gmt":"2018-04-25T04:52:57","guid":{"rendered":"https:\/\/www.redenoticia.com.br\/noticia\/?p=140253"},"modified":"2018-04-25T01:52:57","modified_gmt":"2018-04-25T04:52:57","slug":"pesquisa-melhora-enzima-que-degrada-plastico","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.redenoticia.com.br\/noticia\/2018\/pesquisa-melhora-enzima-que-degrada-plastico\/140253","title":{"rendered":"Pesquisa melhora enzima que degrada pl\u00e1stico"},"content":{"rendered":"<p> Jos\u00e9 Tadeu Arantes\u00a0 |\u00a0 Ag\u00eancia FAPESP\u00a0\u2013 De 4,8 a 12,7 bilh\u00f5es de quilos de pl\u00e1stico s\u00e3o lan\u00e7ados anualmente nos oceanos. Mantida a tend\u00eancia, a quantidade dever\u00e1 decuplicar por volta de 2025. \u00c9 o que revelou um estudo publicado na revista\u00a0\u00a0em 2015, com dados de 2010. Um dos fatores que fazem com que os pl\u00e1sticos sejam t\u00e3o utilizados \u00e9 justamente aquele que mais contribui para sua <strong><em>amea\u00e7a ao meio ambiente<\/em><\/strong>: a resist\u00eancia \u00e0 degrada\u00e7\u00e3o. Ao ser descartada, uma garrafa PET (polietileno tereftalato) pode permanecer no meio ambiente por 800 anos.<\/p>\n<p>Com tudo isso, \u00e9 f\u00e1cil entender o grande interesse suscitado pela descoberta de uma enzima capaz de digerir o polietileno tereftalato. E a enzima, denominada PETase, acaba de ter sua capacidade de degradar o pl\u00e1stico incrementada. A novidade foi descrita em artigo publicado na\u00a0\u00a0(PNAS).<\/p>\n<p>Dois pesquisadores do Instituto de Qu\u00edmica da Universidade Estadual de Campinas (IQ-Unicamp) participaram da pesquisa, em colabora\u00e7\u00e3o com pesquisadores do Reino Unido (University of Portsmouth) e dos Estados Unidos (National Renewable Energy Laboratory). S\u00e3o o p\u00f3s-doutorando\u00a0\u00a0e seu supervisor, o professor titular e pr\u00f3-reitor de Pesquisa da Unicamp\u00a0.<\/p>\n<p>A participa\u00e7\u00e3o foi apoiada pela FAPESP por meio de\u00a0Bolsa de P\u00f3s-Doutorado\u00a0e de\u00a0Bolsa Est\u00e1gio de Pesquisa no Exteriorconcedidas a Silveira e do\u00a0Centro de Pesquisa em Engenharia e Ci\u00eancias Computacionais, coordenado por Skaf e um dos Centros de Pesquisa, Inova\u00e7\u00e3o e Difus\u00e3o () mantidos pela Funda\u00e7\u00e3o.<\/p>\n<p>\u201cUsado principalmente na fabrica\u00e7\u00e3o de garrafas de bebidas, o polietileno tereftalato \u00e9 tamb\u00e9m muito empregado na confec\u00e7\u00e3o de roupas, tapetes e outros objetos. Em nossa pesquisa, caracterizamos a estrutura tridimensional da enzima capaz de digerir esse pl\u00e1stico, a engenheiramos, aumentando seu poder de degrada\u00e7\u00e3o, e demonstramos que ela \u00e9 tamb\u00e9m ativa em polietileno-2,5-furanodicarboxilato (PEF), um substituto do PET fabricado a partir de mat\u00e9rias-primas renov\u00e1veis\u201d, disse Silveira \u00e0\u00a0Ag\u00eancia FAPESP.<\/p>\n<p>O interesse pela PETase surgiu em 2016, quando um grupo de pesquisadores japoneses, tendo \u00e0 frente Shosuke Yoshida,\u00a0identificou\u00a0uma nova esp\u00e9cie de bact\u00e9ria,\u00a0Ideonella sakaiensis, capaz de usar o polietileno tereftalato como fonte de carbono e energia \u2013 em outras palavras, capaz de se alimentar de PET. Trata-se, at\u00e9 hoje, do \u00fanico organismo conhecido com essa capacidade. Ele, literalmente, cresce sobre o PET.<\/p>\n<p>\u201cAl\u00e9m de identificar a\u00a0Ideonella sakaiensis, os japoneses descobriram que ela produzia duas enzimas que s\u00e3o secretadas para o meio ambiente. Uma das enzimas secretadas era justamente a PETase. Por ter certo grau de cristalinidade, o PET \u00e9 um pol\u00edmero muito dif\u00edcil de ser degradado. Usamos tecnicamente o termo \u2018recalcitr\u00e2ncia\u2019 para nomear a propriedade que certos pol\u00edmeros muito empacotados possuem de resistir \u00e0 degrada\u00e7\u00e3o. O PET \u00e9 um deles. Mas a PETase o ataca e o decomp\u00f5e em pequenas unidades \u2013 o \u00e1cido mono(2-hidroxietil)tereft\u00e1lico (MHET). As unidades de MHET s\u00e3o ent\u00e3o convertidas em \u00e1cido tereft\u00e1lico e absorvidas e metabolizadas pela bact\u00e9ria\u201d, disse Silveira.<\/p>\n<p>Todos os seres vivos conhecidos utilizam biomol\u00e9culas para sobreviver. Todos menos a\u00a0Ideonella sakaiensis, que consegue utilizar uma mol\u00e9cula sint\u00e9tica, fabricada pelo ser humano. Isso significa que tal bact\u00e9ria \u00e9 resultado de um processo evolutivo muito recente, ocorrido ao longo das \u00faltimas d\u00e9cadas. Ela conseguiu se adaptar a um pol\u00edmero que foi desenvolvido no in\u00edcio dos anos 1940 e s\u00f3 come\u00e7ou a ser utilizado em escala industrial nos anos 1970. Para isso, a PETase \u00e9 a pe\u00e7a-chave.<\/p>\n<p>\u201cA PETase faz a parte mais dif\u00edcil, que \u00e9 romper a estrutura cristalina e despolimerizar o PET em MHET. O trabalho da segunda enzima, que transforma MHET em \u00e1cido tereft\u00e1lico, j\u00e1 \u00e9 bem mais simples, uma vez que seu substrato \u00e9 formado por mon\u00f4meros aos quais a enzima tem f\u00e1cil acesso por estarem dispersos no meio reacional. Por isso, os estudos se concentraram na PETase\u201d, disse Silveira.<\/p>\n<p>A etapa seguinte foi estudar detalhadamente a PETase e nisso consistiu a contribui\u00e7\u00e3o da nova pesquisa. \u201cNosso foco foi descobrir o que conferia \u00e0 PETase a capacidade de fazer algo que as demais enzimas n\u00e3o eram capazes de fazer com muita efici\u00eancia. Para isso, o primeiro passo foi obter a estrutura tridimensional dessa prote\u00edna\u201d, disse.<\/p>\n<p>\u201cObter a estrutura tridimensional significa descobrir as coordenadas x, y e z de cada um dos milhares de \u00e1tomos que constituem a macromol\u00e9cula. Nossos colegas brit\u00e2nicos fizeram esse trabalho por meio de uma t\u00e9cnica bastante conhecida e utilizada, chamada difra\u00e7\u00e3o de raio X. Eles se serviram de um laborat\u00f3rio muito parecido com o\u00a0, que est\u00e1 sendo constru\u00eddo em Campinas\u201d, explicou.<\/p>\n<p>Enzima modificada se liga melhor ao pol\u00edmero<\/p>\n<p>Obtida a estrutura tridimensional, os pesquisadores come\u00e7aram a comparar a PETase com prote\u00ednas aparentadas. A mais parecida \u00e9 uma cutinase da bact\u00e9ria\u00a0Thermobifida fusca, que degrada a cutina, uma esp\u00e9cie de verniz natural que recobre as folhas das plantas. Certos microrganismos patog\u00eanicos utilizam cutinases para romper a barreira de cutina e se apropriar dos nutrientes presentes nas folhas.<\/p>\n<p>\u201cVerificamos que, na regi\u00e3o da enzima onde ocorrem as rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas, o chamado \u2018s\u00edtio ativo\u2019, a PETase apresentava algumas diferen\u00e7as em rela\u00e7\u00e3o \u00e0 cutinase. Ela possui um s\u00edtio ativo mais aberto. Por meio de simula\u00e7\u00f5es computacionais \u2013 e essa foi a parte em que mais contribu\u00ed \u2013, pudemos estudar os movimentos moleculares da enzima. Enquanto a estrutura cristalogr\u00e1fica, obtida por difra\u00e7\u00e3o de raio X, fornece informa\u00e7\u00f5es est\u00e1ticas, as simula\u00e7\u00f5es possibilitam ter informa\u00e7\u00f5es din\u00e2micas, e descobrir o papel espec\u00edfico de cada amino\u00e1cido no processo de degrada\u00e7\u00e3o do PET\u201d, explicou o pesquisador do IQ-Unicamp.<\/p>\n<p>A f\u00edsica dos movimentos da mol\u00e9cula resulta das atra\u00e7\u00f5es e repuls\u00f5es eletrost\u00e1ticas do enorme conjunto de \u00e1tomos e da temperatura. As simula\u00e7\u00f5es computacionais permitiram entender melhor como a PETase se liga e interage com o PET.<\/p>\n<p>\u201cDescobrimos que a PETase e a cutinase t\u00eam dois amino\u00e1cidos diferentes no s\u00edtio ativo. Por meio de procedimentos de biologia molecular, produzimos ent\u00e3o muta\u00e7\u00f5es na PETase, com o objetivo de transform\u00e1-la em cutinase\u201d, disse Silveira.<\/p>\n<p>\u201cSe consegu\u00edssemos fazer isso, mostrar\u00edamos por que a PETase \u00e9 PETase, isto \u00e9, saber\u00edamos quais s\u00e3o os componentes que lhe conferem a propriedade t\u00e3o peculiar de degradar o PET. Mas, para nossa surpresa, ao tentar suprimir a atividade peculiar da PETase, isto \u00e9, ao tentar transformar a PETase em cutinase, produzimos uma PETase ainda mais ativa. Busc\u00e1vamos reduzir a atividade e, em vez disso, a aumentamos\u201d, disse.<\/p>\n<p>Isso demandou novos estudos computacionais, para entender por que a PETase mutante era melhor do que PETase original. Com a modelagem e as simula\u00e7\u00f5es, foi poss\u00edvel perceber que as altera\u00e7\u00f5es produzidas na PETase favorecem o acoplamento da enzima com o substrato.<\/p>\n<p>A enzima modificada se liga melhor ao pol\u00edmero. Esse acoplamento depende de fatores geom\u00e9tricos, ou seja, do encaixe do tipo \u201cchave e fechadura\u201d entre as duas mol\u00e9culas. Mas tamb\u00e9m de fatores termodin\u00e2micos, ou seja, das intera\u00e7\u00f5es entre os diversos componentes da enzima e do pol\u00edmero. A maneira elegante de descrever isso \u00e9 dizer que a PETase modificada apresenta \u201cmaior afinidade\u201d pelo substrato.<\/p>\n<p>Em termos de uma futura aplica\u00e7\u00e3o pr\u00e1tica, de obter um ingrediente capaz de degradar toneladas de lixo pl\u00e1stico, o estudo foi um enorme sucesso. Mas a pergunta sobre o que faz a PETase ser uma PETase continua sem resposta.<\/p>\n<p>\u201cA cutinase possui os amino\u00e1cidos a e b. A PETase possui os amino\u00e1cidos x e y. Imaginamos que, trocando x e y por a e b, conseguir\u00edamos transformar a PETase em cutinase. Em vez disso, produzimos uma PETase melhorada. Em outras palavras, n\u00e3o s\u00e3o os dois amino\u00e1cidos a explica\u00e7\u00e3o para o comportamento diferencial das duas enzimas. \u00c9 outra coisa\u201d, disse Silveira.<\/p>\n<p>Evolu\u00e7\u00e3o em curso<\/p>\n<p>A cutinase \u00e9 uma enzima antiga, enquanto a PETase \u00e9 uma enzima moderna, resultante da press\u00e3o evolutiva que possibilitou \u00e0\u00a0Ideonella sakaiensis\u00a0se adaptar a um meio que cont\u00e9m apenas ou principalmente polietileno tereftalato como fonte de carbono e energia.<\/p>\n<p>Dentre as muitas bact\u00e9rias incapazes de utilizar esse pol\u00edmero, alguma muta\u00e7\u00e3o gerou uma esp\u00e9cie que conseguiu faz\u00ea-lo. Essa bact\u00e9ria come\u00e7ou a se reproduzir e crescer muito mais do que as outras porque tinha alimento \u00e0 vontade. Com isso, ela se desenvolveu. Ao menos essa \u00e9 a explica\u00e7\u00e3o fornecida pela teoria evolucionista padr\u00e3o.<\/p>\n<p>\u201cO fato de termos conseguido uma enzima melhor fazendo uma pequena altera\u00e7\u00e3o sugere fortemente que essa evolu\u00e7\u00e3o ainda n\u00e3o foi completada. Ainda h\u00e1 novas possibilidades evolutivas a serem compreendidas e exploradas, com vistas \u00e0 obten\u00e7\u00e3o de enzimas ainda mais eficientes. A PETase melhorada n\u00e3o \u00e9 o fim do caminho. \u00c9 apenas o come\u00e7o\u201d, disse Silveira.<\/p>\n<p>Com vistas \u00e0 aplica\u00e7\u00e3o, o pr\u00f3ximo passo \u00e9 passar da escala de laborat\u00f3rio para a industrial. Para isso, outros estudos, relacionados com engenharia de reatores, otimiza\u00e7\u00e3o dos processos e diminui\u00e7\u00e3o de custos ser\u00e3o necess\u00e1rios.<\/p>\n<p>O artigo\u00a0Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase\u00a0(doi: https:\/\/doi.org\/10.1073\/pnas.1718804115), de Harry P. Austin, Rodrigo L. Silveira, Munir S. Skaf e outros, est\u00e1 publicado em\u00a0.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Jos\u00e9 Tadeu Arantes\u00a0 |\u00a0 Ag\u00eancia FAPESP\u00a0\u2013 De 4,8 a 12,7 bilh\u00f5es de quilos de pl\u00e1stico s\u00e3o lan\u00e7ados anualmente nos oceanos. Mantida a tend\u00eancia, a quantidade dever\u00e1 decuplicar por volta de 2025. \u00c9 o que revelou um estudo publicado na revista\u00a0\u00a0em 2015, com dados de 2010. 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